导读:本文包含了伴球蛋白论文开题报告文献综述、选题提纲参考文献及外文文献翻译，主要关键词:球蛋白,大豆,特性,组分,豆粕,功能,乳液。
伴球蛋白论文文献综述
焦铭[1]（2018）在《儿茶素干预脂肪氧合酶催化亚油酸诱导大豆伴球蛋白氧化的作用机理研究》一文中研究指出大豆中含有丰富的营养成分,是人类理想蛋白质的重要来源之一。然而,脂肪氧合酶(LOX)能催化残余脂质缓慢发生脂质过氧化反应,进而导致大豆蛋白氧化,降低蛋白质的功能特性及营养价值。本文旨在探究儿茶素干预脂肪氧合酶催化亚油酸(LA)诱导大豆伴球蛋白(7S)氧化的作用机理,为调控大豆蛋白氧化奠定理论基础,为我国大豆制品品质控制与提升提供理论和方法的指导。主要研究内容与结论如下:(1)研究了7S对四种多酚(咖啡酸,绿原酸,儿茶素以及槲皮素)的载荷率,采用荧光光谱法研究四种多酚与7S的相互作用,结果表明:加热处理显着提高7S对植物多酚的亲和力及其抗氧化活性。相比于咖啡酸和槲皮素,儿茶素和绿原酸对于7S有较高的亲和力,疏水相互作用和氢键作用力是四种多酚与7S相互作用时的重要作用力;通过ABTS、ORAC法评价四种多酚对7S抗氧化活性的提升作用,结果表明:多酚显着提高7S的抗氧化活性,7S-多酚复合物的抗氧化能力由强到弱依次为:儿茶素>槲皮素>绿原酸>咖啡酸。采用动态滴形分析法探究7S-C复合物在红花籽油/水界面上的界面张力以及界面膜扩张流变性质,探究7S与儿茶素的相互作用对7S的界面吸附特性的影响,结果表明:7S与儿茶素的相互作用不会对7S的界面特性和乳化性产生负面影响;构建以红花籽为油相,以7S-C复合物为乳化剂的乳液体系,通过加入LOX进行催化氧化,研究7S-C复合物对乳液氧化稳定性的影响,结果表明:在7S-C复合物稳定的红花籽油乳液体系中,H-7S-C复合物可以通过抑制油脂氧化、蛋白羰基的形成和巯基的损失,提高乳液的稳定性。(2)建立LOX-LA模拟氧化体系,诱导大豆伴球蛋白氧化。制备儿茶素-蛋白复合物提高7S抗氧化活性,考察儿茶素-蛋白相互作用对LOX催化亚油酸诱导的大豆伴球蛋白氧化抑制作用,结果表明:在LOX-LA氧化体系中,儿茶素-蛋白相互作用有效抑制油脂和蛋白氧化;建立体外模拟胃肠道消化模型,研究儿茶素-蛋白相互作用对LOX介导蛋白生物利用度降低的调控作用,结果表明:氧化后的7S较难被消化,生物可及度较低,氧化程度越高生物可及度越低,加热可以提高7S在胃部的消化率,儿茶素-蛋白相互作用可显着提高氧化蛋白的生物可及度。氧化后的7S模拟消化产物中游离氨基酸中必需氨基酸含量以及活性肽种类降低;加热处理以及儿茶素-蛋白相互作用可提高氧化蛋白消化后的营养特性,释放更多的必需氨基酸、抗氧化肽、ACE抑制肽及二肽基肽酶Ⅳ抑制肽。(3)建立LOX-LA模拟氧化体系,诱导7S氧化。在氧化反应启动时,在体系中加入儿茶素,考察儿茶素对LOX催化亚油酸诱导的大豆伴球蛋白氧化抑制作用,结果表明:在LOX-LA氧化体系中,儿茶素可通过抑制LOX活性有效抑制油脂和蛋白氧化;以4种含有邻二苯酚结构的植物多酚(咖啡酸、绿原酸、儿茶素、槲皮素)为研究对象,基于Linweaver-Burk作图法以及荧光光谱法,明晰其对LOX的抑制作用机制,结果表明:四种多酚对LOX的抑制活性IC_(50)值为槲皮素(127.21μM)<儿茶素(143.34μM)<咖啡酸(165.51μM)<绿原酸(179.70μM),含有邻二苯酚结构的黄酮类化合物(儿茶素和槲皮素)对LOX的抑制作用强于酚酸类化合物(绿原酸和咖啡酸)。儿茶素与槲皮素是LOX的非竞争型抑制剂,绿原酸与咖啡酸是LOX的以非竞争性抑制为主导的竞争-非竞争性混合型抑制剂。绿原酸、咖啡酸、儿茶素与槲皮素均能导致LOX中多个荧光基团发生荧光猝灭反应。多酚对LOX的抑制活性不仅取决于多酚与LOX的亲和力强弱,还取决于多酚与LOX的结合位点。低浓度的儿茶素和槲皮素两两复合时,呈现协同作用,可高效调控LOX活性来干预大豆蛋白氧化。(本文来源于《华南理工大学》期刊2018-04-20）
谭权,孙得发[2]（2017）在《蛋白酶在体外对豆粕球蛋白和β-伴球蛋白降解效果的研究》一文中研究指出本试验旨在体外评估几种蛋白酶对豆粕中球蛋白和β-伴球蛋白的降解效果,为饲用蛋白酶效果的快速评估提供依据。试验设4个处理(3个蛋白处理组和1个空白对照组),每个处理3个重复,蛋白酶DP100、蛋白酶J和蛋白酶K的添加量分别为1%、0.25%和0.3%,为各蛋白酶制剂产品推荐添加量的20倍。豆粕和豆粕加酶样品在相同的缓冲体系中酶解,用试剂盒检测豆粕酶解前后球蛋白和β-伴球蛋白的含量,进而评估不同蛋白酶对豆粕中球蛋白和β-伴球蛋白的降解效果。结果表明:豆粕中球蛋白和β-伴球蛋白的含量分别为13.47%和13.96%,占豆粕总蛋白含量的29.6%和30.3%;不同蛋白酶在体外对豆粕中球蛋白和β-伴球蛋白的降解幅度不同,蛋白酶DP100、蛋白酶J和蛋白酶K对豆粕中球蛋白降解率分别为73.3%、5%和5.9%,对豆粕中β-伴球蛋白的降解率分别52.1%、8.4%和0%。表明,蛋白酶DP100在体外对豆粕中球蛋白和β-伴球蛋白的降解效果明显优于蛋白酶J和蛋白酶K。(本文来源于《中国畜牧杂志》期刊2017年08期）
赵冠里,刘岩,苏新国,王强[3]（2017）在《花生球/伴球蛋白富集组分的制备及其物化与功能特性研究（英文）》一文中研究指出本文以低温脱脂花生粉为原料,采用冷沉法分离制备了花生球蛋白和伴球蛋白富集组分,并研究了两种组分的物化和功能特性。通过冷沉法所制备花生球/伴球蛋白富集组分的蛋白含量分别为91.27%和84.87%,蛋白的纯度分别为93.1%和71.4%。研究结果表明,该法制备的花生球蛋白富集组分相比伴花生球蛋白富集组分和花生分离蛋白,具有更低的热变性程度和更高的热稳定性。而伴花生球蛋白富集组分和花生分离蛋白相比花生球蛋白富集组分具有更加松散的叁级构象和更高的表面疏水性。花生球蛋白富集组分展示了更高的溶解性(pH 6.0处除外)。乳化活性和稳定性按从高到低的排序为花生球蛋白富集组分、伴花生球蛋白富集组分和花生分离蛋白。伴花生球蛋白富集组分的溶解性在pH值3.0~6.0的范围内变化最为敏感并表现出在中性条件下最佳的凝胶特性。(本文来源于《现代食品科技》期刊2017年07期）
朱连昌,唐传核[4]（2016）在《大豆伴球蛋白自组装纤维的乳化性质》一文中研究指出大豆伴球蛋白(7S)在远离等电点热处理,会自组装成淀粉样蛋白纤维。本研究旨在开发7S自组装纤维在水包油乳液中的应用潜力。研究采用7S在p H 2.0条件下85℃热处理3 h,通过动态光散射(DLS)、硫磺素T荧光(Th T荧光)和原子力显微镜(AFM)观察,表明制备短棒状蛋白自组装纤维。利用未热处理的7S与热处理得蛋白纤维为稳定剂,研究了蛋白浓度(c)和油相比例(?)对乳化活性和储藏稳定性的影响。实验表明,c≥2.0%,蛋白纤维的乳化活性显着高于未热处理的7S;这可能因为蛋白纤维的线性结构具有更好的构象柔顺性,能高效的吸附在油水界面。c=6.0%,d4,3在?=0.2~0.6范围不受?的影响。c≥4.0%,蛋白纤维的乳化稳定性显着优于未热处理的7S,且相对低聚合率(CI)及脂肪上浮率(CI%),使蛋白纤维表现出皮克林稳定剂的性质。这一发现为皮克林颗粒的制备提供了一种新的方式。(本文来源于《现代食品科技》期刊2016年03期）
侯俊杰,严江殷,杨晓泉[5]（2015）在《谷氨酰胺内肽酶限制性水解对大豆伴球蛋白乳化性的影响》一文中研究指出天然的7S球蛋白于p H=7.5通过谷氨酰胺内肽酶(E.C.3.4.21.19)的特异性酶切,结合超滤的方法(截留分子量为10 k Da),制得7S-核心区(7S-core)。该方法能去除7S球蛋白的α、α’亚基延展区,且不影响α、α’亚基的核心区及β亚基。本研究采用β-伴大豆球蛋白(7S)、7S酶解产物(7S-GE)及7S-核心区(7S-core)作为乳化剂,制备了叁种乳液。研究了这叁种乳液在改变p H、离子强度和储藏对乳液稳定性的影响,表征了乳液的zeta-电位,平均粒径和乳析指数,采用光学显微镜观察了乳液的微观结构。实验结果表明,7S经酶切后,形成的乳液的表面电位的绝对值减小。7S-core乳液的电位的绝对值明显小于7S及7S-GE乳液;同时,粒度及界面蛋白量显着增加。且失去延展区的7S制备的乳液在不同的p H、离子强度条件下聚集程度增加,放置后乳液的乳析指数增大,且显微结果表明乳液液滴发生聚合,乳化稳定性明显下降。本研究表明,延展区对于天然7S球蛋白的乳化能力和乳化稳定性具有重要的意义。(本文来源于《现代食品科技》期刊2015年04期）
吴伟,蔡勇建,梁盈,林亲录,邓克权[6]（2014）在《不同预处理对低温脱脂豆粕中大豆β-伴球蛋白功能性质的影响》一文中研究指出采用新鲜低温脱脂豆粕、干热处理脱脂豆粕和溶剂浸提脱脂豆粕为原料制备大豆β-伴球蛋白,研究预处理对低温脱脂豆粕残余脂质含量和脂肪氧合酶酶活以及制备大豆β-伴球蛋白功能性质的影响。干热处理对低温脱脂豆粕中残余脂质含量无显着影响,但可使得脂肪氧合酶酶活下降7.69%;溶剂浸提使得低温脱脂豆粕中残余脂质含量和脂肪氧合酶酶活分别下降98.08%和96.12%,表明溶剂浸提可显着抑制低温脱脂豆粕中脂质过氧化反应的发生。干热处理低温脱脂豆粕使得制备大豆β-伴球蛋白溶解性、持水性、持油性、乳化性、起泡性以及凝胶性质变差,溶剂浸提低温脱脂豆粕可改善制备大豆β-伴球蛋白溶解性、持水性、持油性、乳化性、起泡性和凝胶性质。这一研究结果为改善大豆蛋白功能性质提供前期研究基础。(本文来源于《现代食品科技》期刊2014年08期）
吴伟,蔡勇建,林亲录,邓克权,华欲飞[7]（2014）在《脱脂豆粕预处理对大豆β-伴球蛋白结构的影响》一文中研究指出采用新鲜低温脱脂豆粕、干热处理脱脂豆粕和溶剂浸提脱脂豆粕为原料制备大豆β-伴球蛋白,研究低温脱脂豆粕预处理对制备大豆β-伴球蛋白结构的影响。新鲜低温脱脂豆粕制备大豆β-伴球蛋白羰基、游离巯基和总巯基含量分别为2.93 nmol/mg、1.39nmol/mg和11.87 nmol/mg,干热处理脱脂豆粕制备大豆β-伴球蛋白羰基、游离巯基和总巯基含量分别为5.24 nmol/mg、0.41 nmol/mg和5.42 nmol/mg,溶剂浸提脱脂豆粕制备大豆β-伴球蛋白羰基、游离巯基和总巯基含量分别为1.85 nmol/mg、1.93 nmol/mg和15.64nmol/mg,表明干热处理脱脂豆粕增加制备大豆β-伴球蛋白氧化程度,溶剂浸提脱脂豆粕降低制备大豆β-伴球蛋白氧化程度。随着蛋白质氧化程度的增加,大豆β-伴球蛋白二级结构中α-螺旋和β-折迭含量、表面疏水性和内源荧光强度下降,内源荧光最大吸收峰发生蓝移,并且伴随着蛋白质聚集体的出现,表明蛋白质氧化使得大豆β-伴球蛋白聚集。(本文来源于《现代食品科技》期刊2014年07期）
刘岩,赵冠里,苏新国[8]（2013）在《花生球蛋白和伴球蛋白的功能特性及构象研究》一文中研究指出本文对花生球蛋白与伴球蛋白的结构和功能特性进行了分析和比较。结果表明,花生球蛋白在等电点附近(pH4.5～6.0)比伴球蛋白具有更高的溶解性,而在偏离等电点时其溶解性低于伴球蛋白,伴球蛋白的乳化活性指数(70～180 m2/g)和起泡能力(36～57%)显着高于花生球蛋白的乳化活性指数(60～130 m2/g)和起泡能力(19～33%)(P<0.05),伴球蛋白所形成热凝胶的弹性模量值(G’)约为花生球蛋白的5倍。花生球蛋白的变性温度Td(104.84℃)及焓变值ΔH(13.78 J/g)显着高于伴球蛋白的变性温度(89.47℃)与焓变值(8.11J/g)(P<0.05);花生球蛋白分子表面的巯基(SH)较少,大部分巯基包裹于球蛋白分子内部,而伴球蛋白中大部分巯基暴露于分子的表面。荧光光谱分析表明,伴球蛋白比花生球蛋白具有更疏松的叁级结构和更高的界面活性。(本文来源于《现代食品科技》期刊2013年09期）
郭丽,王鹏,马松艳,周凤超,赵东江[9]（2013）在《枯草芽孢杆菌发酵大豆β-伴球蛋白产多肽的加工特性研究》一文中研究指出利用枯草芽孢杆菌发酵产酶水解大豆β-伴球蛋白获得大豆多肽,对其加工特性进行研究。结果表明:在pH 2～8范围内,大豆β-伴球蛋白肽具有良好的溶解性。与大豆β-伴球蛋白相比,该大豆多肽具有较高的持水性和持油性,良好的乳化性能,在pH 6～9范围内表现出较好的乳化性和乳化稳定性。同时其起泡性和泡沫稳定性都要优于大豆β-伴球蛋白。(本文来源于《食品工业》期刊2013年04期）
肖海龙,赵凯,林赛君,王红青,潘建红[10]（2013）在《牛奶β-酪蛋白和大豆β-伴球蛋白双抗制备及夹心ELISA快速定性检测技术的建立》一文中研究指出采用牛奶β-酪蛋白和大豆β-伴球蛋白分别免疫BALB/c小鼠,4次免疫后,通过脾脏细胞杂交瘤技术及间接酶联免疫吸附测定(enzyme-linked immunosorbent assay,ELISA)筛选制备单克隆抗体,同时分别制备兔抗β-酪蛋白和β-伴球蛋白多克隆抗体;通过棋盘滴定法,初步确定单克隆抗体和多克隆抗体的最佳工作浓度,建立双抗夹心ELISA用于乳品掺假以及牛奶、大豆过敏原成分的快速定性检测.结果表明:通过免疫和杂交瘤技术分别获得了抗β-酪蛋白和β-伴球蛋白的单克隆抗体,纯化后2种抗体的效价均达到1∶1×107,通过免疫兔制备的2种多克隆抗体经纯化后效价在1∶2×105左右;所建立的双抗夹心ELISA方法的最低检测限为15ng/mL,与其他物种的蛋白不发生交叉反应,具有良好的特异性.这为建立乳品掺假及过敏原成分快速检测奠定了基础.(本文来源于《浙江大学学报(农业与生命科学版)》期刊2013年02期）
伴球蛋白论文开题报告
（1）论文研究背景及目的
此处内容要求：
首先简单简介论文所研究问题的基本概念和背景，再而简单明了地指出论文所要研究解决的具体问题，并提出你的论文准备的观点或解决方法。
写法范例：
本试验旨在体外评估几种蛋白酶对豆粕中球蛋白和β-伴球蛋白的降解效果,为饲用蛋白酶效果的快速评估提供依据。试验设4个处理(3个蛋白处理组和1个空白对照组),每个处理3个重复,蛋白酶DP100、蛋白酶J和蛋白酶K的添加量分别为1%、0.25%和0.3%,为各蛋白酶制剂产品推荐添加量的20倍。豆粕和豆粕加酶样品在相同的缓冲体系中酶解,用试剂盒检测豆粕酶解前后球蛋白和β-伴球蛋白的含量,进而评估不同蛋白酶对豆粕中球蛋白和β-伴球蛋白的降解效果。结果表明:豆粕中球蛋白和β-伴球蛋白的含量分别为13.47%和13.96%,占豆粕总蛋白含量的29.6%和30.3%;不同蛋白酶在体外对豆粕中球蛋白和β-伴球蛋白的降解幅度不同,蛋白酶DP100、蛋白酶J和蛋白酶K对豆粕中球蛋白降解率分别为73.3%、5%和5.9%,对豆粕中β-伴球蛋白的降解率分别52.1%、8.4%和0%。表明,蛋白酶DP100在体外对豆粕中球蛋白和β-伴球蛋白的降解效果明显优于蛋白酶J和蛋白酶K。
（2）本文研究方法
调查法：该方法是有目的、有系统的搜集有关研究对象的具体信息。
观察法：用自己的感官和辅助工具直接观察研究对象从而得到有关信息。
实验法：通过主支变革、控制研究对象来发现与确认事物间的因果关系。
文献研究法：通过调查文献来获得资料，从而全面的、正确的了解掌握研究方法。
实证研究法：依据现有的科学理论和实践的需要提出设计。
定性分析法：对研究对象进行“质”的方面的研究，这个方法需要计算的数据较少。
定量分析法：通过具体的数字，使人们对研究对象的认识进一步精确化。
跨学科研究法：运用多学科的理论、方法和成果从整体上对某一课题进行研究。
功能分析法：这是社会科学用来分析社会现象的一种方法，从某一功能出发研究多个方面的影响。
模拟法：通过创设一个与原型相似的模型来间接研究原型某种特性的一种形容方法。
伴球蛋白论文参考文献
[1].焦铭.儿茶素干预脂肪氧合酶催化亚油酸诱导大豆伴球蛋白氧化的作用机理研究[D].华南理工大学.2018
[2].谭权,孙得发.蛋白酶在体外对豆粕球蛋白和β-伴球蛋白降解效果的研究[J].中国畜牧杂志.2017
[3].赵冠里,刘岩,苏新国,王强.花生球/伴球蛋白富集组分的制备及其物化与功能特性研究（英文）[J].现代食品科技.2017
[4].朱连昌,唐传核.大豆伴球蛋白自组装纤维的乳化性质[J].现代食品科技.2016
[5].侯俊杰,严江殷,杨晓泉.谷氨酰胺内肽酶限制性水解对大豆伴球蛋白乳化性的影响[J].现代食品科技.2015
[6].吴伟,蔡勇建,梁盈,林亲录,邓克权.不同预处理对低温脱脂豆粕中大豆β-伴球蛋白功能性质的影响[J].现代食品科技.2014
[7].吴伟,蔡勇建,林亲录,邓克权,华欲飞.脱脂豆粕预处理对大豆β-伴球蛋白结构的影响[J].现代食品科技.2014
[8].刘岩,赵冠里,苏新国.花生球蛋白和伴球蛋白的功能特性及构象研究[J].现代食品科技.2013
[9].郭丽,王鹏,马松艳,周凤超,赵东江.枯草芽孢杆菌发酵大豆β-伴球蛋白产多肽的加工特性研究[J].食品工业.2013
[10].肖海龙,赵凯,林赛君,王红青,潘建红.牛奶β-酪蛋白和大豆β-伴球蛋白双抗制备及夹心ELISA快速定性检测技术的建立[J].浙江大学学报(农业与生命科学版).2013
论文知识图
