丝素蛋白多肽链的分离、组装与聚集的研究

论文摘要

丝素蛋白由H链,L链以及P25链构成,这些肽链的结构与性能缺乏深入的研究。本文从断裂H链与L链这间的二硫键,还原性环境条件下进行巯基保护的角度出发,采用不同的透析袋截取目的蛋白的方法,获取高分子量丝素蛋白（HSF）和低分子量丝素蛋白（LSF）。凝胶电泳图显示HSF分子量在80kDa以上,且倉有大量H链,在氨在酸组成上与H链段相似;LSF分子量在10～30kDa左右,氨基酸组成与L链相似,但是含有部分H链碎片。丝素蛋白（SF）溶液在亲水性基团组成的水化层的保护下,丝素蛋白胶粒之间难以有效碰撞和聚集,从而可较长时间保持溶液状态。本文获得的高分子量丝素蛋白（HSF）,具有较高的表面活性作用,能够将水的表面张力降低到20mN/m一下,疏水性较强,在水溶液中不稳定,容易组装成一定的微纳结构。扫描电镜显示,在低浓度（5mg/mL）和低温度（37℃）条件下,可形成纳米纤维结构;而在高温度和高浓度条件下,伴随纳米纤维结构的形成,同时出现片层结构。HSF在强极性环境下,形成棒状胶束结构;在弱极性环境下,形成星型网格状结构;当HSF溶液环境pH为6时,形成胶束串珠和折叠曲柄片状结构;当pH为8时,形成圈状结构及环状纤维状结构。在HSF从胶粒到纳米纤维转变过程中,也伴随着分子构象从无规卷曲到β-折叠的转化。双层透析中间层溶液获取的低分子量丝素蛋白（LSF）,其分子链段较短,初始形貌趋向于球状胶粒聚集体状态。扫描电镜显示,在高浓度（5mg/mL）条件下,易形成三维空间网格片结构;低浓度（2.5mg/mL、5mg/mL）下,由于亲水性基团的抑制作用,分子之间更容易产生聚集。自组装与温度之间的关系与浓度相似,低温条件下,分子容易聚集;高温下,分子更易进行有序化排列,出现环状片层结构。LSF在组装过程中,随着微观形貌结构的变化,但分子构象仍以无规卷曲形式存在。

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文章来源

类型: 硕士论文

作者: 刘凯

导师: 卢神州

关键词: 丝素蛋白,二硫键,双层透析,自组装,纳米结构

来源: 苏州大学

年度: 2019

分类: 基础科学

专业: 生物学

单位: 苏州大学

分类号: Q51

DOI: 10.27351/d.cnki.gszhu.2019.002433

总页数: 67

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标签：丝素蛋白论文;  二硫键论文;  双层透析论文;  自组装论文;  纳米结构论文;